Tertiärstruktur

Die Bildung zusätzlicher Bindungsarten - z.B. Disulfid^2.6- und Ionenbindungen - zwischen Seitenketten eines Proteins führt zu einer weiteren räumlichen Faltung des Moleküls, welches abhängig von der Lage, Form, Größe und Ladung der verknüpften Aminosäuren sowie den Molekülen seiner - zumeist wässrigen - Umgebung ist. Für die Bestimmung der biologischen Funktion ist jedoch diese Tertiärstruktur von ausschlaggebender Bedeutung.

Proteine mit derselben Primärstruktur falten sich immer in dieselbe Tertiärstruktur. Obwohl die Tertiärstruktur durch die Primärstruktur eindeutig festgelegt ist, lässt sie sich nicht direkt aus ihr ableiten. Sie lässt sich nur mit großem messtechnischem Aufwand bestimmen. Da jedoch Sekundär- und Tertiärstruktur oft nicht deutlich voneinander zu trennen sind, wird häufig von einer allgemeinen Kettenkonformation gesprochen.